Anatómia-Lexikon

tripszinogén

Meghatározás - Mi az a tripszinogén?

A tripszinogén az inaktív prekurzor, az úgynevezett proenzim, a hasnyálmirigyben előállított enzim, úgynevezett hasnyálmirigy. A fennmaradó hasnyálmirigy-szekrécióval, az úgynevezett hasnyálmirigyvel együtt a tripszinogén proenzim a hasnyálmirigy-csatornákon keresztül a vékonybél egy részében lévő duodenumba szabadul fel. Itt történik a tripszin enzim aktiválása.

Ezt az enzimet "hidroláz"kategorizálva, vagyis képes megosztani az egyes aminosavak közötti kapcsolatokat. Ez a folyamat a Vékonybél ehelyett, amely az élelmiszerek által felszívott fehérjéket kisebb aminosav-fragmentumokká bontja le, amelyek lehetővé teszik, hogy a szervezetbe felszívódjanak.

Hogyan történik a tripszin aktiválása?

A tripszinogén tripszinné történő aktiválása kétféle módon történhet. Mindkét módon az aktiválás nem a hasnyálmirigy vagy annak vezetékei területén zajlik, hanem csak a nyombél területén, a vékonybél egy részében.

Egy másik enzimre van szükség a tripszin aktiválásának egyik lehetőségéhez. Ezt az enzimet a kefe szélén, azaz a duodenum felszíni sejtjeiben termelik. Ezt hívják enteropeptidáz vagy enterokináz. Az enzim a hidrolázok kategóriába. Ez azt jelenti, hogy a vízmolekulák felhasználásával visszafordíthatóan lehasíthatják az egyes aminosavak vegyületeit, amelyek a tripszinogén proenzim számára adják szerkezetét. Amikor a tripszinogént tripszinné aktiválják, a hat aminosavból álló lánc, az úgynevezett hexapeptid, elválasztódik a tripszinogén proenzimtől, miközben vizet fogyaszt. Ez rövidebb aminosavláncot hoz létre az előzőhöz képest. A folyamat neve korlátozott proteolízis. Az enzim azonban jelenleg aktív formájában és további aminosavláncokat képes felosztani annak érdekében, hogy lebonthassák és emészthessék a fehérjéket.
A tripszinogén tripszinné történő aktiválásának második változatát a már aktív tripszin enzim képviseli. A tripszin nemcsak az idegen fehérjéket kisebb aminosavláncokra oszthatja, hanem több aminosavval lerövidítheti a test saját proenzimeit, például a tripszinogént is. A tripszin különösen szereti a tripszinogén hatodik aminosavjait elválasztani. Ez azt jelenti, hogy egy hexapeptid felbomlik, amely a tripszinogént aktív formává, tripszinré alakítja. A tripszinogén mellett az aktív tripszin három további enzimet is képes átalakítani aktív formává, amelyek fontosak az emésztés szempontjából. Két tényező, amelyek kezdetben nem egyértelműek, szintén fontosak az aktiváláshoz. Egyrészt a tripszin hatása különösen jó, ha enyhén bázikus pH-értéken 7-8-ra esik, ami azt jelenti, hogy a tripszinogén egyre inkább aktiválódik. Másrészt a tripszinogén a hasnyálmirigyben egy tripszin-inhibitorral szabadul fel. Ez megakadályozza a hasnyálmirigy korai aktiválódását, és csak a duodenumban bomlik le.

Hol készül tripszinogén?

A tripszinogén proenzim nagyjából a hasnyálmirigyben van. Ez hazugság a has felső részén, a gyomrotól balra. A hasnyálmirigy még két részre osztható:

A endokrin rész olyan hormonokat termel, mint a inzulin a testben működő cukor-egyensúly szabályozására.
A exokrin részamely a hasnyálmirigy nagy részét alkotja, a hasnyálmirigyt termeli, amely a proenzim tripszinogén és fontos szerepet játszik az emésztésben.

Esetleg ezek is érdekelhetnek: A hasnyálmirigy funkciói

Melyek a normál értékek?

Mivel a tripszinogén általában átjut a hasnyálmirigy vezetékein keresztül közvetlenül a vékonybélbe, a vérben általában nincs tripszinogén, ami azt jelenti, hogy a normál értékek megközelítik a nullát.

Ha ez a helyzet a tripszinogén kimutatására a vérben, akkor a lelet határozottan patológiás folyamatra utal. Például itt jön egy akut hasnyálmirigy-gyulladás és a Cisztás fibrózis kérdéses. A tripszint az újszülött szűrésének részeként tesztelik.

Mi köze van a tripszinogéneknek a cisztás fibrózishoz?

Cisztás fibrózisban, más néven cisztás fibrózisban a mutáció a genomban megváltoztatja a mirigyek szekréciójának összetételét, amelyek kiválasztják a szekréciót a test felületére, például a belekre. A szekréció jelentősen viszkózusabbá válik, ami azt jelenti, hogy lassabban szabadul fel.

Ez különösen kritikus a hasnyálmirigy esetében. A hasnyálmirigy hosszabb tartózkodási ideje miatt a szekréció fokozott hatást gyakorol a szervben. Mivel a tripszinogén is egyre inkább aktiválódik a tripszinné, a saját test emésztése történik, ami akut pancreatitishez vezethet.

A témával kapcsolatos további információk itt találhatók: Cisztás fibrózis

Mi a tripszin?

A tripszin egy enzim, amely egy inaktív prekurzorból, a tripszinogén proenzimből származik, és fontos szerepet játszik a fehérjék emésztésében. A tripszinogén proenzim a hasnyálmirigy exokrin részéből származik. Ezt a proenzimet kétféle módon aktiválják. Egyrészt az enteropeptidáz enzim segítségével a hat aminosavból álló aminosavlánc fel van osztva. Másrészt a tripszin képes aktiválni önmagát. Itt egy hat aminosavból álló aminosavlánc is fel van osztva. Az aktív tripszin képes a három proenzimre is Procarboxypeptidases, Proaminopeptidases és kimotripszino átalakulnak három aktív enzimjévé egy aminosavlánc elválasztásával. Ez a három enzim szintén részt vesz a fehérjék emésztésében.

A tripszint enzimként sorolják be hidrolázok kategóriába. Ez azt jelenti, hogy vízfogyasztással visszafordíthatóan megoszthatják az aminosavak közötti kapcsolatokat. Az aminosavláncok megosztási képessége a kissé bázikus hasnyálmirigyben maximális értéket ér el, pH-értéke 7 és 8 között van. Ez a tulajdonság elengedhetetlen az emésztőrendszerhez.

A száj nyálában levő enzimek után a tripszin képviseli a fehérjék hasításának második lépését.Az enzim nem hasítja a fehérjék aminosavláncát kívülről, hanem felosztja az egész láncot több apró fragmensre, amelyeket azután más enzimek rövidítenek, így felszívódhat a testbe a bél nyálkahártyáján keresztül.

További információ itt található: Tripszin

Mi történik a tripszin hiányával?

A tripszin hiányában a fehérjék emésztése zavart lesz. Az alábbiakban kevesebb aminosavat abszorbeálnak a testben. Mivel egyes aminosavak elengedhetetlenek az emberi test számára, mivel nem állíthatók elő sem a meglévő aminosavak módosításával, sem saját szintézisükkel, egy idő után hiányhiány tünetei fordulnak elő, amelyek kezeletlenségük esetén súlyos következményekkel járhatnak.

Ezenkívül előfordulhat, hogy a test aminosavtárolóit, például az izmokban levő fehérjéket használják, ami súlycsökkenéshez és csökkent ellenálló képességhez vezet.

Alfa-1 antitripszin hiány

Az alfa-1 antitripszin hiányt gyakran genetikai hiba okozza. Az alfa-1-antitripszin olyan enzim, amely gátolja más enzimek működését. A folyamatban gátolt enzimek általában feladata a fehérjék lebontása, így funkciójuk elvesztése. Így az Alfa-1-Antitripszin szintén alkalmazható Proteináz inhibitor vannak kijelölve.

Az enzimek, amelyeket az Alfa-1-Antitripszin gátol, főként gyulladásos folyamatokban fordulnak elő, és főként Kimotripszin, tripszin, plazmin, elasztáz és A trombin.

Az elasztáz gátlása itt különös jelentőséggel bír. Az elasztáz rendszerint lebontja az elasztint, amelyet főként a tüdőben talál. Az elasztin egy szerkezeti fehérje, amely nagymértékben felelős a tüdő rugalmasságáért. Ha hiányzik az elasztázgátlók, például az alfa-1-antitripszin, ez fokozhatja az elasztáz aktivitását a tüdőben. Itt, mint bárhol másutt a testben, az elasztáz lebontja a fehérjéket, de ez befolyásolja a test saját tüdőjének szövetét. Ez a tüdőszövet súlyos károsodásához vezet, amely elkerülhetetlenül korlátozza a tüdő működését. A betegségből származó tünetek között szerepel a következők: Köhögés, légszomj és a légutak szűkítése. Ezenkívül a máj, amely elsősorban az elasztáz termeléséért felelős, megnövekedett májértéket mutathat, és az epe torlódása tovább károsíthatja.

További információ itt található: Alfa-1 antitripszin hiány